汪 洋，王稳航
（天津科技大学食品科学与工程学院，天津 300457）
动物的骨骼肌是人们日常生活中动物蛋白的主要来源之一。肌肉是一种由水、脂肪、蛋白质、碳水化合物和无机成分组成的具有黏弹性的组织，结构主要包括肌原纤维和结缔组织，肌原纤维是其实质部分，结缔组织起支撑作用。
存在于肌肉组织中的结缔组织称为肌内结缔组织（intramuscular connective tissue，IMCT），它是影响肌肉功能的重要部分，也是决定肉品质（如嫩度、保水性）的关键成分。IMCT结构由3 层结缔组织组成——肌外膜、肌束膜、肌内膜[1]，胶原蛋白是IMCT中最主要的成分。不同动物、不同肌肉之间胶原蛋白的含量、交联类型及交联产物（交联键）、热溶解度、热稳定性等特性有所差异，这些特性很大程度上影响了肉的质地。IMCT在动物生长发育中起多重作用，同时在宰后成熟和烹饪过程中对肉的嫩度产生特殊的影响。所以研究IMCT在宰后成熟和烹饪过程中的变化、分析其与肉的嫩度的相关性有重大意义。
本文总结了近10 年来国内外学者关于IMCT和肌内胶原蛋白的相关研究，在前期对IMCT的组成、分布、生长与调控的综述的基础上，对IMCT中胶原蛋白的特性，IMCT在肉的宰后成熟、烹饪过程中变化规律，以及新兴的嫩化技术对IMCT的影响及与之相关的肉嫩度变化等多个方面进行阐述与评论，最后对通过调控IMCT变化提升肉嫩度的研究方向与策略进行了展望，旨在丰富与拓展IMCT的基础理论与实用技术方向提供参考。
1 IMCT中胶原蛋白的特性
IMCT的主要成分是蛋白聚糖（proteoglycans，PGs）和纤维状胶原蛋白，这两类分子在肌束膜、肌内膜和肌纤维之间形成连续网络[2]。PGs通过与胶原蛋白、非胶原成分、水分子之间的相互作用在组织结构和功能中发挥作用，但目前绝大多数研究者认为PGs不会影响肉的质地[3]。IMCT对肉质地的影响取决于结缔组织的主要蛋白质——占肌肉无脂肪干质量2%～7%的胶原蛋白。胶原蛋白是IMCT中最丰富的成分，IMCT对肉嫩度的贡献主要是通过肌束膜和肌内膜中的胶原蛋白变化实现的。胶原蛋白的含量、溶解性、酶解性、热性质等特性均与IMCT的强度密切相关[1,4]。同时，在宰后成熟、烹饪过程中胶原蛋白的变化也会影响肌束膜和肌内膜原本的组织结构，从而影响肉的嫩度。
1.1 胶原蛋白的溶解性
胶原蛋白通过分子内或分子间作用力形成不溶性纤维，性质十分稳定，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液[5]，但可在宰后成熟过程中被降解或在加热过程中溶解，所以在评估胶原蛋白对熟肉质地的贡献时经常采用可溶性胶原蛋白的相对含量作为衡量标准。Purslow[6]提出在IMCT中，有一定比例的胶原蛋白在烹饪时容易溶解或在成熟后降解。胶原蛋白的溶解性不是固定的，随品种、动物年龄、烹饪方式等因素的变化而变化[7-9]。在加热过程中，胶原蛋白会发生部分溶解，这与胶原蛋白的类型、动物年龄和加热过程中的温度-时间-pH值的组合关系有关。
分离可溶性胶原蛋白和不溶性胶原蛋白相对含量的测定普遍参照Hill[10]的方法。该方法中1/4 Ringer's溶液与水相比可削弱胶原蛋白中的分子间键。但Latorre等[11]认为，Hill推荐的pH 7.3～7.4的1/4 Ringer's溶液与肌肉或结缔组织均不等渗，并不符合5.5～5.8这个典型肉类pH值范围，因此其推荐在测定可溶性胶原蛋白相对含量或分离的IMCT的热机械性能时用pH 5.6乙酸盐缓冲液缓替代Ringer's溶液更合适。
1.2 胶原蛋白的酶解性
胶原蛋白可被内源性蛋白酶和外源性蛋白酶分解，导致肌束膜、肌内膜等结缔组织的网络结构分解，这一性质可为肉的嫩化提供基础。
宰后早期阶段β-葡萄糖醛酸酶和其他酶会从溶酶体中释放出来，作用于PGs。随着宰后成熟时间的延长，PGs的降解会使胶原蛋白暴露于胶原酶中，促进了IMCT网格结构的降解，显着降低了生肉中IMCT的强度，从而改善牛肉的嫩度[12]。尽管宰后成熟引起的肉的嫩化主要是肌原纤维蛋白在一系列内源性蛋白酶作用下被水解所致[13]，但是肉中存在多种具有降解IMCT成分的酶，如胶原酶与β-葡萄糖醛酸酶或透明质酸酶，它们的联合作用会导致胶原蛋白的溶解度增加[14]。Zamora等[15]报道称溶酶体中的组织蛋白酶和肌浆中的蛋白水解酶可分解肌肉中少量的胶原蛋白。IMCT降解主要受基质金属蛋白酶（matrix metalloproteinase，MMP）的控制[16]，该酶参与天然胶原蛋白的降解[6]。外源性蛋白酶中植物源性的蛋白水解酶可作用于加热时变性的胶原蛋白，首先降解基质中的黏多糖，进而使结缔组织纤维变成无定型的物质[17]。
1.3 胶原蛋白的热稳定性
胶原蛋白中单个分子的三螺旋结构和通过翻译合成后修饰形成的分子内、分子间的交联都可为基于胶原蛋白的组织提供机械性能、弹性、结构和化学稳定性[18]。原胶原蛋白分子交联形成低聚物，以1/4交错排列组装进而横向排列，使分子沿其长度方向的电荷分布所产生的稳定性最大化，这种增加的稳定性使在38 ℃就会发生变性的胶原蛋白三螺旋分子转变为在IMCT中60～68.5 ℃之间才可发生变性的纤维形式胶原蛋白。纤维状胶原蛋白的热稳定性提高主要是由横向堆积分子间的离子相互作用导致的，共价交联和与PGs相互作用的影响较小[6,19]。胶原纤维通过二价和三价交联而稳定，随着动物年龄的增长，二价交联转变为三价交联，这些三价交联使得胶原蛋白具有热稳定的性质，肉的韧性增加，胶原蛋白的热溶解度下降[20]。
2 IMCT与肉嫩度的相关性
嫩度是指人对肉入口后咀嚼过程中的感受，反映肉的质地和老嫩，是消费者评判肉质优劣的最常用指标[21]。Beermann[22]指出，对于牛肉来说，消费者认为嫩度是其最重要的品质指标，其次是风味。对熟肉制品而言，肉的硬度、韧性、多汁性、纤维性等综合效应反映其嫩度，通常用咀嚼的食感来判断肉制品的嫩度，用剪切力表示嫩度的高低[23]。尽管肉的嫩度受肌肉的所有成分（如脂肪和PGs）的影响，但主要取决于肌原纤维和IMCT这两个主要的肌肉结构[24]。肌原纤维对牛肉嫩度的贡献主要取决于屠宰前的应激程度和宰后早期畜体的加工处理和管理[25]，因不属于本文阐述对象，不在此赘述。
2.1 IMCT数量与嫩度的相关性
IMCT是一个三维网络，其形态和组成受物种、品种、性别、年龄等因素的影响，同时随肌肉的位置和功能而变化，并且与肉的嫩度有着复杂的联系[26]。不同IMCT相对含量和肌纤维数量差异很大，是造成肌肉嫩度差异的重要原因。随着IMCT含量的增加，肉的剪切力增大，嫩度下降[27]，并且IMCT的结构和组成与熟肉嫩度有关[28]。
通常，肌外膜在加工过程中会被修整掉[6]，而占IMCT约90%的肌束膜对肉的品质影响最大，是影响肉的嫩度的主要组分[29]。肌肉中肌束膜胶原蛋白的数量远大于肌内膜，对于给定的动物，肌肉间肌束膜数量对肉嫩度的影响大于肌内膜[27]。
2.2 IMCT中胶原蛋白交联与嫩度的相关性
除了胶原蛋白含量外，胶原蛋白分子间的交联水平、交联方式和成熟程度也是影响肉嫩度的重要因素。交联键是由胶原蛋白分子的特定结构形成的、排列于纤维分子之间的共价键，交联键的性质、特别是成熟的交联键（三价），决定胶原蛋白的溶解性、收缩程度及肉的嫩度。未发生交联的胶原蛋白强度差，并可溶于中性盐溶液[29]，交联键的形成使胶原蛋白的强度增加、溶解性降低。
IMCT中胶原蛋白的成熟交联键比例随着动物年龄的增加而增加，使胶原蛋白的热稳定性增强，交联键成熟度与胶原蛋白含量协同影响牛肉的嫩度。Smith等[30]取不同年龄的49 只荷斯坦牛的半腱肌，对其胶原蛋白热溶解性、热收缩温度、焓变和成熟交联键（吡啶啉）含量进行测定，结果表明随着年龄增加，肌内胶原的吡啶啉含量呈线性增加，IMCT热稳定性增加。
加热过程中结缔组织的主要变化之一是胶原蛋白的准晶体结构转变为随机状结构。这种分子变化导致结缔组织缩短，并使它们具有橡胶样的性能。在这种状态下，它们的机械性能取决于肌肉单位体积存在的交联键的总数，熟肉中胶原蛋白交联键数量的增加与肉嫩度降低的幅度接近一致[20]。分子间不同类型交联键类型的热稳定性不同。刘晶晶等[31]研究加热温度及时间对牛肉胶原蛋白共价交联键的影响，结果发现随着加热时间的延长，羟赖氨酸吡啶啉的含量递增，而赖氨酸吡啶啉的含量则下降。
2.3 IMCT与肉的“背景硬度”
尽管IMCT对肉的质地很重要，但很多研究认为在肉的宰后成熟早期，IMCT是不变的。因此，Sullivan等[32]指出，IMCT为每块肌肉贡献了“背景硬度”，这意味着尽管肌原纤维在宰后成熟过程中的降解提升了肉的嫩度，但IMCT对肌肉嫩度的贡献是固定的。IMCT真的是不变的吗？“背景硬度”这一说法也引起了争议，IMCT可决定生的和轻度烹煮肌肉的剪切强度，但是在70～80 ℃的烹煮温度下，其贡献小于肌原纤维。Purslow[33]认为，目前的研究报道中没有证据证明胶原蛋白收缩会导致肉的收缩、在65 ℃以上会增加蒸煮损失。Purslow[34]指出IMCT在生肉中的性质以及宰后成熟过程中的降解并不能直接影响熟肉的质地。IMCT在宰后成熟过程中降解，相较于屠宰初始状态，IMCT的强度降低[35]，但是这种降解对在70～80 ℃烹饪后残留IMCT的强度没有影响。烹饪会极大地影响IMCT的性质如胶原蛋白含量、热稳定性胶原蛋白交联等，所以需要进一步研究以阐明烹饪对IMCT的影响及其对肉嫩度的影响。
3 肉宰后成熟过程中IMCT的变化
肉的宰后成熟涉及一系列复杂的物理化学变化，特别是蛋白质的降解和肌肉结构完整性的破坏，对肉的品质特性（尤其是质地、嫩度和保水力）产生重大影响[36]。
在肉的宰后成熟早期，肌原纤维快速降解，而IMCT的机械性能变化缓慢，在宰后10 d内，IMCT强度几乎保持不变[37]。随着成熟时间的延长，IMCT解体，主要表现为肌束膜和肌内膜结构的破坏、胶原纤维网状结构的松弛，IMCT结构由规则、致密的结构变为无序、松散的状态[38]，从而使得肌肉嫩度得到改善。因此，在长时间成熟过程中IMCT会影响肉的嫩度。研究表明，鸡肉、牛肉和猪肉的宰后成熟过程中IMCT的结构完整性会降低[3-5]。Latorre等[39]研究了牛半腱肌和胸大肌在宰后成熟过程中的变化，结果发现4 ℃下贮存5～13 d，半腱肌中胶原蛋白的溶解度高于胸大肌，但随着成熟时间的进一步延长，两组肌肉胶原蛋白溶解度差异减小，肌束膜的变性温度峰值略有下降，但宰后成熟不影响肌束膜的热收缩力。Starkey等[40]发现羊腰最长肌在成熟过程中，总胶原蛋白含量变化不大，但胶原蛋白的溶解度整体增加。Modzelewska-Kapituła等[41]发现冷藏条件下冈下肌的胶原溶解度随贮存时间（10 d）的延长而增加。Zając等[42]也观察到在宰后成熟过程中（14 d）牛肉的胶原蛋白溶解度会增加。Fu Yu等[43]在研究宰后成熟过程中牛肉生物活性肽的内源释放时发现，结构蛋白和胶原蛋白的降解会导致低分子质量（3 kDa）肽的释放。
4 烹饪过程中IMCT的变化
传统上将烹饪理解为加热以使食物在感觉上更可接受、更安全和更易消化。从最严格的意义上讲，烹饪是指将肉加热到足够高的温度以使蛋白质变性的方法。烹饪温度对肉质的影响取决于肌肉的保水能力、蛋白质变性程度、胶原蛋白溶解度、胶凝作用以及剪切力[44]。
烹饪过程所产生的热量会显着影响IMCT的组分，如胶原蛋白溶解度增加会改变肌束膜和肌内膜结构的固有强度。加热能够导致肉类收缩，使IMCT的网络结构发生相应变化[6]。IMCT中的某些胶原蛋白热不稳定。Zhang Liyan等[45]研究烹饪对鸡胸肉的影响时发现，加热过程（55～85 ℃）中热溶性胶原蛋白相对含量在55～65 ℃显着增加；肉的剪切力在55～65 ℃时降低到最低，65～85 ℃逐渐增加，85～100 ℃略微增加。常海军[46]通过研究水煮和微波两种加热方式对牛肉嫩度影响时发现，60 ℃是牛肉肌束膜和肌内膜的最大热变性温度，肌束膜的颗粒化程度与嫩度显着相关，加热处理引起的胶原蛋白热变性会对肉质地产生显着影响。达迪拉•买买提[47]研究发现加热会使羊肉的胶原蛋白发生变性溶解，使IMCT结构发生改变，从而对嫩度产生影响。
烹饪过程中大多数胶原蛋白保持不溶，其纤维结构仍保持不变。熟肉中胶原蛋白的机械性能可能取决于肌原纤维的收缩状态和烹饪过程中肉尺寸的变化[6]。Brüggemann等[48]使用二次谐波显微镜研究了猪肉中热诱导胶原变性，发现胶原蛋白会在57～59.5 ℃收缩，部分胶原蛋白在59～61 ℃变性，三螺旋结构展开；而肌肉中一些胶原蛋白结构在高达68 ℃的温度下仍保持稳定。
不同的烹饪方法对肉质地的影响不同[44]。可以根据IMCT的数量决定采用哪种烹饪方法以得到嫩度较好的肉：IMCT含量高的肉应在较低温度下长时间烹饪或在液体介质中烹饪；IMCT含量低的肉尽量不要长时间烹煮，因为这样会使肉变硬，可以采用烧烤的方式。
5 IMCT在肉成熟嫩化与烹饪嫩化中的矛盾与统一
5.1 热溶性与非热溶性胶原蛋白假说
尽管早已证明宰后成熟过程中IMCT会发生降解，并会影响生肉的嫩度，但对于熟肉嫩度的影响一直存在争议。Rant等[49]研究波兰美利奴公羊羔的腰大肌和臀中肌时发现，宰后成熟14 d过程中两种肌肉的嫩度均增加。Christensen等[8]报道15 个品种牛（15 个月）的背最长肌的胶原蛋白特性与生肉质地有良好的相关性，但与熟肉质地之间没有相关性。Lewis等[50]研究表明在宰后成熟过程牛半腱肌的IMCT强度会降低，而在60 ℃或更高的温度下烹煮后，强度降低的现象会被高温烹煮抑制，使成熟和未成熟的肌束膜具有相同的强度。Purslow等[51]证明，在60 ℃以上的温度下烹饪时，胶原变性对牛半腱肌收缩的贡献可忽略不计。
Purslow在2014年提出一种假说以解释宰后成熟和烹饪对IMCT强度的相反作用，IMCT中存在一定比例的在烹饪时容易溶解或在成熟时易降解的胶原蛋白；但另一部分胶原蛋白却对烹饪和成熟均具有抵抗力，这种具有更高交联度的胶原蛋白不仅更耐热，同时可对水解更具抵抗力[6]。Velázquez等[28]通过对肌束膜中胶原蛋白的理化性质、热变性、机械表征的研究，进一步佐证了这一假说。Latorre等[20]研究发现在60 ℃下加热24 h，IMCT对熟肉嫩度的影响会变小；随着加热时间的延长，肌束膜中变性胶原蛋白的比例缓慢升高，肉的剪切力降低，但是使剩余胶原蛋白变性所需能量增大，说明在IMCT中既存在不稳定的成分，又存在稳定且具有更强抵抗力的成分。决定肉嫩度的一个重要方面是热稳定性胶原蛋白和热不稳定性胶原蛋白之间的关系。
大分子原纤维中胶原分子之间的成熟交联键可以提高IMCT的结构稳定性、热稳定性和生物力学稳定性[20]。Lepetit[52]和Latorre[11]等均认为肌内胶原蛋白可以通过高强度的肌束膜网络影响剪切力，或者通过提供热收缩力挤出肌纤维蛋白中的水分来降低肉的嫩度。
5.2 低温长时烹饪提升肉嫩度的合理性
热处理会引起肉的结构和成分的改变，肌原纤维、肌质和IMCT蛋白的变性、聚集和降解取决于热处理过程的时间和温度[53]。
肌内胶原蛋白变性是一个多步骤过程，至少包含一个不可逆步骤。Latorre等[54]用差示扫描量热法证明了IMCT中的胶原蛋白变性包括天然三重螺旋分子降解为单链螺旋、未折叠的单链变性等。变性温度高度依赖于加热速率，加热速率相对较高时，胶原蛋白可在65 ℃左右变性，如果加热非常缓慢，IMCT中的胶原蛋白会在更低的温度下开始变性。在0.5 ℃/min的加热速率下，半腱肌的肌束膜在59 ℃开始变性，而胸大肌则在58 ℃开始变性。Brüggemann等[48]报道，以0.2 ℃/min速率加热股二头肌，其肌束膜会在57 ℃变性。肌内胶原蛋白变性依赖于加热速率是低温-长时间或低温蒸煮过程中肉嫩化的基础[55]。
在50～65 ℃之间的温度下长时间对肉类进行热处理，被称为低温长时（low temperature-long time，LTLT）烹饪。与常规（高温、短时间）烹饪相比，LTLT烹饪可增加肉的嫩度并且减少烹饪损失[53]。因此越来越多食品行业，如餐饮业使用LTLT烹饪[56]。
LTLT烹饪的嫩化效果主要归因于其通过胶原蛋白增溶和糊化作用使IMCT的强度降低[57]。随着LTLT处理的时间/温度变化，胶原蛋白的稳定性发生变化。随着烹饪时间的延长，不溶性胶原蛋白比例降低，表明胶原蛋白中热稳定性组分减少[20]。LTLT对不同肉类的嫩化都产生了显着的影响，如猪肉、牛肉和羊肉[58]。在53～58 ℃下对猪肉和牛肉进行LTLT烹饪，延长加热时间会增加胶原蛋白的溶解度，并会降低背最长肌和半腱肌的剪切力，特别是老龄动物的肌肉[59-61]。
LTLT可代替延长宰后成熟时间来获得相同嫩度的肉。Li Shengjie等[62]研究了加热温度（53、58 ℃）、加热时间（10、20 h）对不同成熟时间（1、10 d）背猪最长肌肉质的影响，发现成熟1 d的肉在58 ℃下加热20 h与成熟10 d的肉在53 ℃下加热20 h或在58 ℃下加热10 h剪切力相近，这表明优化LTLT温度-时间范围以缩短宰后成熟时间是可行的。因此，通过选择合适的LTLT温度-时间范围可以缩短成熟过程，提升肉的嫩度，但该范围需要进一步的研究。
6 其他新兴肉嫩化技术对IMCT的影响
热量对肉组织的作用非常复杂，但它对肌原纤维（主要通过肌球蛋白的变性和凝结而收缩）、肌浆蛋白（聚集和形成凝胶）、IMCT（收缩和溶解度）和肉的保水性、多汁性的影响最大[56,63]。加工方法和烹饪参数（例如时间、温度、气流和压力）会影响肉的结构，从而影响嫩度[64]。目前用于肉嫩化的技术包括电刺激、高压处理、添加外源蛋白酶、脉冲电场、超声波、冲击波等，这些创新技术不同程度地破坏肌肉结构、增强蛋白水解等，从而导致质地变化[44]。
6.1 电刺激
20世纪70年代电刺激开始工业化应用于牛屠宰，以改善肉的嫩度。在电刺激期间，流经畜体的电流会导致肌肉快速收缩和松弛，快速消耗肌肉中的能量、缩短屠宰后尸僵过程。肉结构的变化和分解还会刺激酶促过程并导致肉嫩化[64]。研究表明电刺激降低了冷收缩的风险并加速了肌原纤维蛋白的降解，促进宰后嫩化[65]。田园[66]发现电刺激可加速宰后24 h牦牛胴体pH值、温度的变化，形成高温低pH值的环境，从而预防耗牛肉冷收缩发生。Mikołajczak等[67]建议在屠宰后尽快使用电刺激处理，他们研究发现，用电刺激处理过的肉样贮存3 d后剪切力显着降低，说明电刺激加速了肉的嫩化并增加了胶原蛋白的溶解度。
6.2 高压处理
高压处理是通过液体传输器将压力静态地施加到产品上，压力为100 MPa或更高时，可影响蛋白质的结构和功能，但仅影响蛋白之间的非共价键。高压处理在低温或高温条件下对肉类蛋白质和质地有不同的影响[44]。高压可以改善肉的嫩度，主要是因为机械外力可破坏肉的肌纤维结构。Ichinoseki等[68]采用不同压力（0.1～500 MPa）、8 ℃、5 min的条件下处理牛肉，研究其对IMCT的影响，结果表明随压力的升高，胶原蛋白的热稳定性降低，导致其热溶解度增加；同时发现高压不能破坏胶原蛋白的分子结构，但是可以使胶原蛋白纤维或原纤维分解为原纤维或分子。
6.3 添加外源蛋白酶
肉的嫩化过程在本质上是酶促反应过程，因此可添加植物性蛋白酶或微生物酶来分解IMCT和肌肉蛋白[65]，提高肉的嫩度。在肉嫩化中使用最广泛的外源酶是木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、丝氨酸酶以及细菌胶原酶，这些酶可以通过水解胶原蛋白和弹性蛋白来水解肌肉蛋白并增加肉的嫩度[69]。Maqsood等[70]发现添加1%（以肉质量计，下同）的木瓜蛋白酶和菠萝蛋白酶可使肉中可溶性胶原蛋白含量升高。Zhao Guoyan等[71]发现胶原蛋白酶MCP-01在4 ℃时可有效降解胶原蛋白。猕猴桃提取物可有效水解肌原纤维和胶原蛋白[72]；生姜蛋白酶对IMCT有很好的降解效果[73]。Abdel-Naeem等[74]将生姜提取物（7%）、木瓜蛋白酶（0.01%）、生姜提取物（5%）+木瓜蛋白酶（0.005%）的混合物分别放入骆驼汉堡肉饼的配方中，发现胶原蛋白溶解度和感官评分显着提高，肉的剪切力显着降低。Toohey等[75]研究发现注射猕猴桃汁可增加牛半膜肌中胶原蛋白、肌动蛋白和肌球蛋白的溶解性，降低剪切力，从而提高牛肉的嫩度。
6.4 脉冲电场
脉冲电场处理是指将食物置于两个电极之间放置，使其受电场强度为0.1～80 kV/cm的几纳秒至几毫秒的短时间的电场脉冲的影响[76]。它可增强细胞渗透性、增强Ca2+和钙蛋白酶的释放，从而刺激早期的糖酵解过程[77]，通过加快肌原纤维断裂和降解来促进肉嫩化[78-80]。脉冲电场可改善IMCT的热溶解性，Alahakoon等[81]发现经过脉冲电场预处理过的牛胸大肌IMCT的变性温度降低，可溶性胶原蛋白比例升高，在60 ℃和70 ℃的热溶解度测试中，处理后的样品均比未处理的样品溶解度增加。在某些加工条件下，对牛胸肉进行脉冲电场预处理可以显着改变其质地（剪切力、硬度、咀嚼性），从而在后续真空蒸煮加工中促进胶原蛋白溶解、改善肉的嫩度[82]。
6.5 超声波
超声波是一种基于声能的非热技术，当声波在高压（压缩）和低压（反射）之间传播时，微小的气泡振荡并尺寸增大。这个过程将一直持续到泡沫破裂，从而产生一种称为空化的现象[83]。在较高的强度下，小气泡会爆裂，从而破坏物质的结构。食品行业中的超声应用分为低功率（低强度）或高功率（高强度）超声[44]。利用超声波处理肉品可使肌原纤维蛋白结构断裂、IMCT和溶酶体结构受到破坏、蛋白酶释放，从而加速蛋白水解或蛋白质变性，导致肉的嫩化[84]。Chang Haijun等[85]发现低频和高功率超声处理对胶原蛋白特性和肉质结构具有显着影响，可降低胶原蛋白的平均稳定性，处理后的胶原纤维紊乱并明显错开，排列松散；使细胞外出现胶原纤维的变性、成粒和聚集，但对热不溶性胶原的含量没有显着影响。超声波处理对胶原含量和溶解度的影响很小[86]。Ozuna等[87]在应用超声波处理猪背最长肌时观察到IMCT中胶原纤维的破坏和分散；Gonzalez-Gonzalez等[88]发现高功率超声处理80 min可有效降低牛腰最长肌、冈下肌和枕骨肌的总胶蛋白原含量；Peña-Gonzalez等[89]发现超声处理可有效降低肉的剪切力，并使纤维间隙变大、肌内膜变薄。
6.6 冲击波
冲击波又名流体动力学压力处理，是指在几分之一毫秒内瞬时产生的高达1 GPa的压力波，可在液体介质（通常是水）中快速传播。由于肉中水分质量分数在75%左右，因此高压波穿过肉产生机械应力，从而撕裂肌肉结构，这会产生所谓的“破裂效应”，导致肌原纤维结构的物理破坏、蛋白水解、IMCT软化并分解，从而达到嫩化效果[90]。Bolumar等[91]报道流体压力处理或冲击波处理可提高牛里脊的嫩度，使肌纤维束结构破坏和肌内膜空间增加。Zuckerman等[92]在经冲击波处理的样品中观察到肌内膜蜂窝结构发生变形，其外观变为松散的网眼状结构，肌内膜中胶原纤维网络的完整性遭到破坏。
7 结 语
在肉的宰后成熟过程中，IMCT在一系列内源性蛋白酶作用下会发生降解，从而导致肉的嫩化。阐明IMCT在宰后成熟过程中的分解机制有助于了解胶原蛋白在成熟和加热过程中的降解情况、肌肉组织在成熟和烹饪后的物理特性，并有助于更好地调控宰后肉嫩度。在烹饪过程中，受加热时间和温度等因素的影响，肌内胶原蛋白的性质发生变化，因此IMCT对熟肉嫩度有重要的影响。随着科技的发展，越来越多的新兴技术可用于肉的嫩化，同时可与宰后成熟相结合，以便肉类生产企业节省时间和成本，提高效益。在烹饪过程中热稳定性胶原蛋白含量决定了肉的嫩度，如何降解或转换这部分热稳定性胶原蛋白，可成为未来调控IMCT从而改善熟肉嫩度的主要方法。
