葡聚糖延缓草鱼肌原纤维蛋白冷冻变性的机理分析

鲁耀彬，熊光权，李 新，吴文锦，乔 宇，丁安子，廖 李，王 俊，汪 兰,*

（1.湖北省农业科学院农产品加工与核农技术研究所，湖北省农业科技创新中心农产品加工研究分中心，湖北 武汉 430064；2.武汉轻工大学食品科学与工程学院，湖北 武汉 430023）

葡聚糖延缓草鱼肌原纤维蛋白冷冻变性的机理分析

鲁耀彬1,2，熊光权1，李 新1，吴文锦1，乔 宇1，丁安子1，廖 李1，王 俊1，汪 兰1,*

（1.湖北省农业科学院农产品加工与核农技术研究所，湖北省农业科技创新中心农产品加工研究分中心，湖北 武汉 430064；2.武汉轻工大学食品科学与工程学院，湖北 武汉 430023）

以草鱼肌原纤维蛋白为研究对象，通过研究盐溶性蛋白质量浓度、Ca2+-ATPase活性、表面疏水性、总巯基和活性巯基含量在冷冻贮藏条件下的变化，比较不同分子质量葡聚糖（添加量0.5%）和传统商业抗冻剂（4%蔗糖+4%山梨糖醇）对冻藏过程中肌原纤维蛋白的冷冻保护效果。结果表明，在冻藏过程中，葡聚糖能有效延缓草鱼肌原纤维蛋白的冷冻变性，效果优于传统商业抗冻剂；分子质量小的葡聚糖（T7）对Ca2+-ATPase活性和活性巯基的保护作用要整体优于分子质量大的葡聚糖（T20），冻藏超过15 d后延缓表面疏水性的上升和总巯基的保护上的效果也显着优于后者；因此，在工业中选用分子质量小的葡聚糖作为淡水鱼及相关制品的冷冻保护剂效果更佳。

草鱼；肌原纤维蛋白；葡聚糖；分子质量；冷冻变性

淡水鱼营养丰富、味道鲜美，其肌肉中含有大量的n-6必需脂肪酸和抗动脉硬化的n-3系列脂肪酸，组织含水量大，肉质鲜嫩，易在微生物和酶的作用下腐败变质，常采用冷冻的方式贮藏[1]。淡水鱼肌肉在冻结状态下，部分结合水易形成冰晶，体积膨胀，导致肌肉组织被破坏，而肌原纤维蛋白是鱼肉蛋白质的主要成分，其聚集变性会使得鱼肉品质劣化，例如：盐溶性蛋白质聚集不易溶出、Ca2+-ATPase活性下降、表面疏水性增大、巯基被氧化等[2]。因此，工业上冷冻贮藏淡水鱼及相关制品时，常采用添加抗冻剂的方式延缓鱼肉蛋白的冷冻变性。蔗糖和山梨糖醇的组合是最常见的商业抗冻剂，能延缓鱼肉蛋白质的冷冻变性，但由于甜味高、热量大，不适宜于糖尿病、高血压等特定消费人群，同时破坏了产品原有的风味，使产品的加工性能下降[3-4]。目前国内外已经开展了关于海藻糖、壳聚糖、明胶、乳酸钠等抗冻剂替代品，能在保证抗冻效果的前提下，降低添加量，最大程度地保护淡水鱼及相关制品的最佳感官特性[5-8]。

葡聚糖又称右旋糖酐，具有较高的分子质量，存在于某些微生物在生长过程中分泌的黏液中，主要由D-葡萄吡喃糖以（α,1→6）键连接，具有甜度低、热量小的特点，可作为新型的天然抗冻保护剂应用于淡水鱼抗冻保鲜，而葡聚糖种类繁多，不同种类葡聚糖结构差异大、分子质量不同，其抗冻效果也不尽相同。本研究以草鱼肌原纤维蛋白作为研究对象，分别采用常见的分子质量为7 000 D和20 000 D的葡聚糖与蔗糖和山梨糖醇组合的传统商业抗冻剂相比较，应用于草鱼肌原纤维蛋白冻藏后的抗冻性能差异研究，旨在为不同分子质量葡聚糖在鱼类抗冻保鲜中的应用提供理论依据。

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

原料草鱼 市购，质量为（1 800±200） g。屠宰后剔除内脏、鱼皮、主刺、红肉，只取白肉部分，用绞肉机绞碎，于4 ℃条件下保藏15 min，即刻用于肌原纤维蛋白的提取。

葡聚糖T7（Mw为7 000 D）、葡聚糖T20（Mw为20 000D） 上海金穗生物科技有限公司；超微量ATP酶(Ca2+)测试盒 南京建成生物工程研究所；DTNB、牛血清蛋白、考马斯亮蓝G250、山梨糖醇 美国Biosharp公司；其他试剂均为分析纯。

1.2 仪器与设备

U-3802紫外-可见分光光度计 尤尼克仪器有限公司；F93荧光分光光度计 上海市核光技术有限公司；GL-21M高速冷冻离心机 湖南湘仪实验室仪器开发有限公司；T18 basic均质机 德国IKA公司；HJ-3数显恒温磁力搅拌器、HH-6数显恒温水浴锅 国华电器有限公司；XMTD-8222电热恒温鼓风干燥箱 上海精宏实验设备有限公司；FE20/EL20酸度计、AL104电子天平梅特勒-托利多仪器有限公司；TGL-24MC低速台式离心机 长沙平凡仪器仪表有限公司。

1.3 方法

1.3.1 草鱼肌原纤维蛋白液提取

取160 g草鱼肉，加入10 倍体积经过预冷过的20 mmol/L Tris-马来酸缓冲液（50 mmol/L KC1-20 mmol/L Tris-马来酸，经0.5 mol/L的NaOH溶液中和），用搅拌机匀浆，9 000 r/min低温4 ℃离心10 min，取出后弃去上清液，按此方法重复洗涤2 次。沉淀与20 mmol/L Tris-马来酸缓冲液（0.6 mol/L KC1-20 mmol/L Tris-马来酸，经0.5 mol/L的NaOH溶液中和）用搅拌机匀浆，放入冰箱于4 ℃提取60 min，取出后9 000 r/min低温4 ℃离心30 min，所得上清液为实验用肌原纤维蛋白溶液[9]。

1.3.2 实验设计

将所得的草鱼肌原纤维蛋白液（9.61 mg/mL）分成4 组进行处理。A组为对照组，不额外添加抗冻剂；B组为商业抗冻剂组，向草鱼肌原纤维蛋白溶液中添加4%蔗糖和4%山梨糖醇；C组为葡聚糖T7组，添加0.5%葡聚糖T7（Mw为7 000 D）；D组为葡聚糖T20组，添加0.5%葡聚糖T20（Mw为20 000 D）。将上述样品分装于10 mL冻存管中，置于-20 ℃的冷库中冻藏30 d，每5 d测定各组样品生化指标的变化情况。

1.3.3 盐溶性蛋白质量浓度的测定

采用考马斯亮蓝G250法[10]测定样品盐溶性蛋白，测定过程中用20 mmol/L Tris-马来酸缓冲液(0.6 mol/L KC1-20 mmol/L Tris-马来酸溶液，经0.5 mol/L的NaOH溶液中和）稀释。采用牛血清蛋白作为标准品绘制标准曲线计算盐溶性蛋白含量。

1.3.4 Ca2+-ATPase活性的测定

采用南京建成生物工程研究所提供的超微量ATP酶（Ca2+）测试盒测定。

1.3.5 表面疏水性的测定

用考马斯亮蓝G250法测定蛋白质量浓度，取已知质量浓度的蛋白采用同样的缓冲液（0.6 mol/L KCl-20 mmol/L Tris-马来酸溶液，pH 7.0）稀释至4 个不同质量浓度。分别取上述蛋白液2 mL加入10 μL 8-苯胺-1-萘磺酸溶液（8 mmol/L，溶解在0.1 mol/L，pH 7.0 Tris-马来酸溶液中）。混匀后采用荧光光谱仪测定，操作条件为：激发波长385 nm，扫描范围400～700 nm，扫描速率500 nm/min，激发狭缝和发射狭缝宽均为3 nm，响应时间0.1 s，记录波长470 nm处的荧光发射强度（FI’），并测定不加8-苯胺-1-萘磺酸的蛋白溶液荧光强度（FI0），（FI’）与FI0的差值记为FI，以蛋白质量浓度为横坐标，FI为纵坐标作图，曲线初始短的斜率即为蛋白分子的表面疏水性指数S[11]。0

1.3.6 总巯基含量的测定

总巯基质量摩尔浓度（b（总巯基））的测定参考刘蕾等[12]的方法并稍作修改。取0.5 mL 4 mg/mL的肌原纤维蛋白溶液加到4.5 mL pH 8.0，0.2 mol/L Tris-HCl缓冲液（8 mol/L尿素，10 mmol/L乙二胺四乙酸，2 g/mL十二烷基磺酸钠）充分混匀。取4 mL混合液，加入0.5 mL 0.2 mol/L Tris-HCl（0.1 g/mL 5,5’-二硫代双（2-硝基苯甲酸）（5,5’-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)，DTNB），pH 8.0）缓冲液，于412 nm波长处测定其吸光度。空白组用20 mmol /L Tris-马来酸缓冲液（0.6 mol /L KC1-20 mmol /L Tris-马来酸，pH 7.0）代替样品。每组样品测6 组平行，b（总巯基）计算见公式（1）：

式中：b（总巯基）为总巯基质量摩尔浓度/（10－5mol/g pro）；A为吸光度；B为待测液蛋白质质量浓度/（mg/mL）；C为分子吸光系数，其值为13 600 L/（mol·cm）；D为稀释倍数。

1.3.7 活性巯基含量的测定

活性巯基质量摩尔浓度（b（巯基））的测定参考刘蕾等[12]的方法并稍作修改。取0.5 mL 4 mg/mL的肌原纤维蛋白溶液加到4.5 mL pH 8.0、0.2 mol/L Tris-HCl缓冲液（10 mmol/L乙二胺四乙酸，2 g/mL十二烷基磺酸钠）充分混匀。取4 mL混合液，加入0.5 mL 0.2 mol/L Tris-HCl（0.1g/mL DTNB，pH 8.0）缓冲液，于412 nm波长处测定其吸光度。空白组用20 mmol/L Tris-马来酸缓冲液（0.6 mol /L KC1-20 mmol/L Tris-马来酸，pH 7.0）代替样品。每组样品测6 组平行，b（巯基）计算见公式（2）：

式中：b（巯基）为活性巯基质量摩尔浓度/（10－5mol/g pro）；A为吸光度；B为待测液蛋白质质量浓度/（mg/mL）；C为分子吸光系数，其值为13 600 L/（mol·cm）；D为稀释倍数。

1.4 数据统计

采用SPSS 17.0统计分析软件对结果进行方差分析。在进行显着性差异分析时，采用最小显着极差方法进行所有处理均数间的相互比较。

2 结果与分析

2.1 冻藏过程中盐溶性蛋白含量的变化

如图1所示，随着肌原纤维蛋白冻藏时间的延长，其盐溶性蛋白 质量浓度呈下降的趋势。其中，冻藏30 d后，对照组、商业抗冻剂组、葡聚糖（T7）组和葡聚糖（T20）组的盐溶蛋白含量下降到只有0 d初始值的60.01%、72.66%、64.86%和62.58%。冻藏过程中，导致肌原纤维盐溶性蛋白含量下降的因素有很多。1）盐溶性肌原纤维蛋白最初在0.6 mol/L浓度的高离子强度溶液体系中呈溶解状态，随着冻藏时间的延长，盐溶蛋白冷变性程度提高，肌原纤维蛋白开始出现聚集析出的现象，导致肌原纤维蛋白含量下降[13]；2）盐溶蛋白的少量的结合水易在冻藏过程中形成冰晶，促使蛋白析出，也间接促进了肌动球蛋白分子之间疏水键和氢键的形成，进而聚集成更大的分子结构，导致肌原纤维蛋白含量下降[14]。结果表明糖类抗冻剂的添加，能延缓肌原纤维蛋白冻藏过程中盐溶性蛋白含量的下降程度。冻藏过程中，盐溶性蛋白质量浓度的下降趋势和冻藏时间不完全呈标准的线性关系。在0～15 d期间，盐溶性蛋白含量下降速率较缓慢；在15～20 d期间，有明显加速下降趋势，20 d后下降速率放缓。其原因可能是，在-20 ℃冻结条件下，生成的冰晶体积增大，对蛋白形成内压，随着冻藏时间的延长，在15～20 d达到了临界点，促使巯基大量氧化生成二硫键导致蛋白多肽链的聚合，加速了盐溶性蛋白含量的降低，释放了由于冰晶体积增大而形成的内压，使得20 d后盐溶蛋白含量的下降速率再次减缓[15]。

图1 不同分子质量葡聚糖在冻藏过程中对草鱼肌原纤维蛋白盐溶性蛋白含量的影响Fig. 1 Effect of dextran with different molecular weights on the content of salt soluble protein of myofi brillar protein from grass carp

如图1所示，3 组实验组在冻藏过程中，其盐溶性蛋白含量均显着大于对照组（P＜0.05）。其中，商业抗冻剂组的盐溶蛋白含量最高，葡聚糖T7组略高于T20组，但组间差异不显着（P＞0.05）。结果表明，葡聚糖分子质量较小的T7组盐溶性蛋白含量略高于分子质量较大的T20组；葡聚糖添加量只有商业抗冻剂组的1/16，因此在延缓盐溶性蛋白含量下降的效果暂不及小分子质量的4%蔗糖+4%山梨糖醇组合。同时，分子质量小的葡聚糖对延缓盐溶性蛋白含量下降的效果优于分子质量大的葡聚糖。

2.2 冻藏过程中Ca2+-ATPase活性的变化

如图2所示，随着肌原纤维蛋白冻藏时间的延长，其Ca2+-ATPase活性呈下降的趋势；冻藏5 d，对照组

Ca2+-ATPase活性的下降程度最显着（P＜0.05）；5～30 d期间，其Ca2+-ATPase活性的变化不显着（P＞0.05），下降速率趋缓，这与Zhou Aimei等[16]的研究结果一致，罗非鱼糜在-20 ℃环境条件下冻藏时，其Ca2+-ATPase活性在前2周快速下降，之后下降速率趋缓，最终基本没有活性。草鱼在冻藏的过程中由于其离子强度的增大和冻结初期冰晶的形成，会导致肌球蛋白头部的结构发生了聚合，在蛋白质的相互作用下引起的分子重排或肌球蛋白活性部位—SH氧化，使Ca2+-ATPase活性下降[17-18]。对照组在冻藏过程中，其Ca2+-ATPase活性均显着低于其他抗冻剂组（P＜0.05），说明商业抗冻剂或葡聚糖的添加一定程度上能延缓草鱼肌原纤维蛋白的冷冻变性，进而减缓Ca2+-ATPase活性下降程度。

图2 不同分子质量葡聚糖在冻藏过程中对草鱼肌原纤维蛋白CaCa2+-ATPase活性的影响Fig. 2 Effect of dextran with different molecular weights on the Ca2+-ATPase activity of myofi brillar protein from grass carp

随着肌原纤维蛋白冻藏时间的延长，葡聚糖T7组的Ca2+-ATPase活性在5～25 d显着大于T20组（P＜0.05），在第30天的差异不显着（P＞0.05），而且2 组均在5～25 d期间下降不显着（P＞0.05）；而商业抗冻剂组的Ca2+-ATPase活性在前15 d均大于其他组，但在15 d后仍持续线性下降，最终小于葡聚糖T7和T20组。说明在延缓Ca2+-ATPase活性下降方面，商业抗冻剂在冻藏前2 周抗冻效果优于葡聚糖，基本呈线性趋势，但是随着冻藏时间延长至20 d后，效果不及葡聚糖组；同时，分子质量较小的葡聚糖对延缓Ca2+-ATPase活性下降的效果优于分子质量较大的葡聚糖。

2.3 冻藏过程中表面疏水性的变化

蛋白质的疏水作用对肽链的表达，蛋白质的传送及定位起着重要的作用[19]。蛋白质的表面疏水性则反映了蛋白质表面疏水残基的数量和蛋白质的聚集情况。正常情况下，蛋白质分子从内到外，疏水残基逐渐减少。但是在冻藏状态下，蛋白质分子的持水性下降，部分结合水也开始冻结，使得蛋白质分子的疏水侧链避开水相而聚集在一起，因此蛋白质分子的表面疏水性可作为反映蛋白质冷冻变性的重要指标[20]。如图3所示，随着肌原纤维蛋白冻藏时间的延长，其表面疏水性呈线性上升趋势。在30 d的冻藏过程中，对照组的表面疏水性显着大于其他抗冻剂组（P＜0.05），从初始的104.31增大到30 d时的558.24，而表面疏水性增大幅度最小的商业抗冻剂组，30 d后为407.95，说明商业抗冻剂与葡聚糖的添加有助于延缓由草鱼肌原纤维蛋白冻藏过程中冷冻变性所导致的表面疏水性增大。葡聚糖T7组与葡聚糖T20组在前15 d的组间差异并不显着（P＞0.05），而葡聚糖T7组在15 d后开始显着小于葡聚糖T20组（P＜0.05），商业抗冻剂组从20 d开始，显着小于葡聚糖T7与T20组（P＜0.05）。说明在延缓冻藏过程中草鱼肌原纤维蛋白的表面疏水性上升方面，葡聚糖与商业抗冻剂在的前15 d效果差异不大，但在15～30 d期间，商业抗冻剂的抗冻效果优于葡聚糖；分子质量小的葡聚糖，对延缓表面疏水性上升的效果优于分子质量大的葡聚糖。

图3 不同分子质量葡聚糖在冻藏过程中对草鱼肌原纤维蛋白表面疏水性的影响Fig. 3 Effect of dextran with different molecular weights on the surface hydrophobicity of myofi brillar protein from grass carp

2.4 冻藏过程中总巯基含量的变化

图4 不同分子质量葡聚糖在冻藏过程中对草鱼肌原纤维蛋白总巯基含量的影响Fig. 4 Effect of dextran with different molecular weights on the total sulfhydryl group content of myofi brillar protein from grass carp

巯基是淡水鱼蛋白质中最具反应活性的功能性基团，巯基对于草鱼肌原纤维蛋白空间结构的稳定具有重要的意义，其中总巯基包括活性巯基和隐藏巯基[21]，是表征蛋白质分子变性的重要指标。如图4所示，随着肌原纤维蛋白冻藏时间的延长，其总巯基呈波动下降趋势。对照组总巯基含量下降幅度最大，商业抗冻剂组的总巯基含量在15 d前显着大于葡聚糖组（P＜0.05），在20 d后其总巯基含量开始趋于稳定。葡聚糖T7组与T20组在0～10d，总巯基含量呈不规则波动下降趋势；其中葡聚

糖T7组在10 d开始缓慢趋于稳定，在20 d后总巯基含量显着大于商业抗冻剂组（P＜0.05）；而葡聚糖T20组的总巯基含量在20 d时趋于稳定，与商业抗冻剂组差异不显着（P＞0.05）。一般来说，蛋白质分子聚合体的形成会覆盖一些巯基，使能够检测到游离的巯基部分减少，导致了巯基含量下降[22]。另外冻藏过程中形成的冰晶使得肌原纤维蛋白分子的空间结构发生改变，使埋藏在分子内部的巯基暴露出来，进而被氧化形成二硫键导致巯基的减少，图3所示的Ca2+-ATPase活性也有相同的下降趋势验证了这一说法。

综上所述，葡聚糖和商业抗冻剂的添加能一定程度延缓草鱼肌原纤维蛋白的总巯基下降程度；其中，冻藏0～15 d，商业抗冻剂延缓总巯基含量下降的效果略优于葡聚糖；而15～30 d，总巯基含量渐趋于稳定，此时葡聚糖对总巯基含量下降的延缓效果相对更好，且分子质量较小的葡聚糖，能更好地保护巯基不被氧化，总巯基含量更早趋于稳定。

2.5 冻藏过程中活性巯基含量的变化

图5 不同分子质量葡聚糖在冻藏过程中对草鱼肌原纤维蛋白活性巯基含量的影响Fig. 5 Effect of dextran with different molecular weights on the active sulfhydryl group content of myofi brillar protein from grass carp

如图5所示，随着肌原纤维蛋白冻藏时间的延长，其活性巯基呈下降趋势。活性巯基含量在第5天显着性下降（P＜0.05）。第15天，对照组的活性巯基含量显着小于其他抗冻剂组（P＜0.05），而葡聚糖组和商业抗冻剂组间活性巯基差异不显着（P＞0.05）。第2天，葡聚糖T7组与商业抗冻剂组活性巯基含量差异不显着（P＞0.05），而葡聚糖T20组与对照组的活性巯基含量却显着地小于前2 组（P＜0.05）。说明葡聚糖T20组是活性巯基含量最先下降到对照组水平的抗冻剂组，30 d时，4 组间差异均不显着。在冻藏过程中，肌动球蛋白头部结构发生了变化，导致了巯基的暴露，巯基被氧化而形成二硫化合物，同时伴随着氢键和疏水键的形成，掩盖肌动球蛋白中的活性巯基结构，使得巯基含量下降[23]，由于分布在蛋白质分子表明的缘故，相比于隐藏巯基，活性巯基更易被氧化，其下降速率也更易趋于稳定。

在草鱼肌原纤维蛋白冻藏过程的0～5 d，活性巯基含量下降最为显着（P＜0.05）；葡聚糖和商业抗冻剂的添加在0～20 d对活性巯基含量下降速率的减缓较显着（P＜ 0.05），20 d后则不显着（P＞0.05）；分子质量较大的葡聚糖T20组最先下降到对照组水平。说明葡聚糖和商业抗冻剂的添加对活性巯基含量在冻藏的20 d前有显着的影响，20 d后则不显着，分子质量较大的葡聚糖相对于分子质量小的葡聚糖更早使活性巯基含量下降到对照组水平。

3 结 论

在冻藏过程中，葡聚糖能有效延缓草鱼肌原纤维蛋白的冷冻变性；其中，葡聚糖对保护Ca2+-ATPase活性，延缓盐溶性蛋白含量下降和表面疏水性上升的效果较为显着，在冻藏阶段的前20 d对总巯基和活性巯基也体现出了较好的保护作用。此外，分子质量小的葡聚糖对Ca2+-ATPase活性和活性巯基的保护作用优于分子质量大的葡聚糖；在延缓表面疏水性的上升和总巯基的保护上在冻藏超过15 d后的效果也体现出了明显优势。

而葡聚糖和常用商业抗冻剂（4%蔗糖+4%山梨糖醇）对肌原纤维蛋白冷冻变性的影响也有一定的差异。虽然葡聚糖在延缓盐溶性蛋白含量下降方面的效果暂不如商业抗冻剂，在表面疏水性和活性巯基含量方面没有表现出显着差异；但实验结果显示，小分子质量的葡聚糖（T7）在冻藏超过20 d情况下，对Ca2+-ATPase活性和总巯基的保护效果要好于商业抗冻剂。并且在相同情况下，葡聚糖的添加量（0.5%）仅为传统商业抗冻剂的1/16，避免了传统小分子糖类冷冻保护剂甜味较重、热量较高、易影响产品口味和再加工性能差的弊端，更能适合糖尿病、肥胖等部分特定消费人群；因此，在延缓草鱼肌原纤维蛋白冷冻变性方面，以葡聚糖为代表的多糖类冷冻保护剂整体优于传统商业抗冻剂，小分子质量葡聚糖比大分子质量葡聚糖效果更佳，在淡水鱼及相关制品的冷冻贮藏中的应用前景十分广阔。

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Cryoprotective Effect and Mechanism of Dextran with Different Molecular Weights on Denaturation of Myofi brillar Protein from Grass Carp (Ctenopharyngodon idella)

LU Yaobin1,2, XIONG Guangquan1, LI Xin1, WU Wenjin1, QIAO Yu1, DING Anzi1, LIAO Li1, WANG Jun1, WANG Lan1,*
(1. Farm Products Processing Research Sub-Center, Hubei Innovation Center of Agriculture Science and Technology, Institute of Agricultural Products Processing and Nuclear-Agricultural Technology, Hubei Academy of Agricultural Sciences, Wuhan 430064, China; 2. College of Food Science and Engineering, Wuhan Polytechnic University, Wuhan 430023, China)

The present study investigated the cryoprotective effect of dextran with different molecular weights on denaturation of myofibrillar protein from grass carp (Ctenopharyngodon idella). The content of salt soluble protein, Ca2+-ATPase activity, surface hydrophobicity, total sulfhydryl group and active sulfhydryl group were evaluated. Results showed that the denaturation of grass carp myofi brillar protein was signifi cantly delayed by dextran during frozen storage, and the effect of dextran (0.5%) was better than that of commercial antifreeze (4% sucrose + 4% D-sorbitol). Low molecular weight dextran (T7) was better than high molecular weight dextran (T20) in protecting the Ca2+-ATPase activity and active sulfhydryl group and also in delaying the increase of surface hydrophobicity and the decrease of sulfhydryl group after 15 d frozen storage. Thus, the low molecular weight dextran is recommended to be used in the fishery industry as a promising cryoprotectant.

grass carp; myofi brillar protein; dextran; molecular weight; frozen denaturation

10.7506/spkx1002-6630-201610049

TS254.4

A

1002-6630（2016）10-0289-06

鲁耀彬, 熊光权, 李新, 等. 葡聚糖延缓草鱼肌原纤维蛋白冷冻变性的机理分析[J]. 食品科学, 2016, 37(10): 289-294. DOI:10.7506/spkx1002-6630-201610049. http://www.spkx.net.cn

LU Yaobin, XIONG Guangquan, LI Xin, et al. Cryoprotective effect and mechanism of dextran with different molecular weights on denaturation of myofi brillar protein from grass carp (Ctenopharyngodon idella)[J]. Food Science, 2016, 37(10): 289-294. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-201610049. http://www.spkx.net.cn

2015-08-19

武汉市青年科技晨光计划项目（2015070404010197）；湖北省重大科技创新计划项目（2015ABA038）；

湖北省科技支撑计划项目（2014BBA158）；湖北省农科院青年科学基金项目（2013NKYJJ16）

鲁耀彬（1990—），男，硕士研究生，研究方向为肉禽深加工机理与技术。E-mail：394454689@qq.com

*通信作者：汪兰（1981—），女，副研究员，博士，研究方向为农产品加工和天然产物化学。E-mail：11060577@qq.com